举例说明蛋白质的结构决定功能的事例？

举例说明一级结构决定蛋白质的功能？？？~

以前认为蛋白质的一级结构能决定蛋白质的三维构象，从而决定蛋白质的功能。

但是朊病毒的存在挑战了序列决定结构的说法。朊病毒是一种蛋白，与这种蛋白序列一模一样的蛋白人体细胞中也正常存在，但是人体细胞中正常存在的该蛋白的构象和功能都与朊病毒完全不同。朊病毒能诱导这种蛋白的正常构象转变为朊病毒构象。

其实影响蛋白质的空间结构的因素有很多：

1 氨基酸序列和二硫键无疑是相当重要的因素。氨基酸的排列顺序决定了肽链骨架以及各氨基酸侧链的相对位置，肽链骨架与各侧链上不同基团的相互作用使每个蛋白质都形成独特（但不是唯一）的空间构象，使不同的蛋白质能够（通过分子表面或内部通道的多个较弱相的互作用，如氢键，范德华力，离子键等）识别特定的靶分子，从而行使特定功能。如钾离子通道蛋白就是通过不同的氨基酸侧链与钾离子形成8个配位键来特异识别钾离子的，而钠离子由于配位数是6而不能与钾离子通道里的钾离子识别位点稳定结合，从而不能通过钾离子通道蛋白。


2 蛋白质的翻译后修饰也会显著影响蛋白质构象，例如很多蛋白（包括著名的G蛋白）是通过磷酸化与否来调节其构象变化，从而调节其功能的。
3 蛋白质折叠过程中是否有分子伴侣辅助折叠也会影响其最终构象。
4 与蛋白结合的底物和配基等能改变其构象。诱导契合理论说的就是底物与蛋白相互作用如何改变蛋白构象，从而使蛋白起到催化剂的功能。
5 蛋白与蛋白之间的相互作用也会改变蛋白构象。例如血红蛋白各亚基之间的协同效应。
6 蛋白质所处的化学环境，如pH，离子强度，亲疏水性，温度等等也能影响蛋白质的空间结构

蛋白质的一级结构：
在每种蛋白质中氨基酸按照一定的数目和组成进行排列，并进一步折叠成特定的空间结构前者我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。蛋白质一级结构是理解蛋白质结构、作用机制以及与其同源蛋白质生理功能的必要基础。
蛋白质的空间构象：
由多个氨基酸通过肽键相连而成的具有特定立体结构的生物大分子。蛋白质是构成一切生物体...蛋白质的空间结构（构象）在一定范围内是可变的，在执行生物功能时，蛋白质分子的构象发生一系列的变化。环境因素亦可导致其构象改变。功能不同的蛋白质具有不同空间构象。

举例说明蛋白质一级结构、空间构象与其功能之间的关系：
一级结构是空间结构和功能的基础。一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由两条α链和两条β链组成，正常人β链的第六位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病--镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易出血。 空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。变构效应也说明空间结构改变，功能改变。

蛋白质的一级结构指氨基酸的顺序以及二硫键的位置
蛋白质的高级结构指空间结构

蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能

一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症
正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形
不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。
谷氨酸在生理条件下带负电，而缬氨酸的侧链是一个非极性基团，因此，不仅使血红蛋白三维结构表面的电荷性质改变了，而且多了一个疏水尾巴，创造了一个“黏性”突起，促使细胞在脱氧情况下相互粘连形成纤维状多聚体。血红蛋白的这种变化，促使红细胞变为镰刀状。易在毛细血管处发生堵塞，引起炎症；镰刀形红细胞易碎裂溶血，导致贫血

高级结构决定性质的典型事例：核糖核酸酶A
核糖核酸酶A经巯基乙醇和尿素处理后，发生变性作用，4对二硫键断裂，多肽链伸展开来，4对二硫键被还原打断，半胱氨酸侧链出现自由巯基高级结构发生变化，失去生物活性。如果用透析法将大量变性剂和还原剂除去，在微量还原剂存在下，4对二硫键重建在原来的位置，伸展多肽链重新折叠成天然高级构象，生物活性得到恢复

唾液淀粉酶实验中，加热后淀粉酶空间结构改变，失去分解淀粉作用；

这就是说空间结构决定蛋白质的功能喽
空间结构就是肽链之间或者两个氨基酸之间的氢键作用，这个加热就会断裂
所以可以举例说一个蛋白质加热后失去原有的功能

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